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Elle s’accompagne de quatre modifications physiologiques majeures : • Une acidification plus ou moins importante consécutive au métabolisme des réserves de sucres dans les conditions anaérobies d’un milieu privé d’oxygène. • La formation d’un complexe irréversible d’actomyosine comme conséquence de la disparition des phosphates énergétiques avec raccourcissement du sarcomère. • L’intervention d’une maturation enzymatique avec une cascade de protéases qui ciblent certaines protéines de régulation et du cytosquelette, et qui contribuent ainsi à une augmentation de la tendreté. • L’installation, en conditions perimortem, de processus oxydatifs dont l’impact pour la qualité de la viande constitue un domaine de recherche ouvert. Avec la saignée, c’est la chute de la pression sanguine qui conduit à l’arrêt cardiaque et à la mort de l’animal. Du fait de l’arrêt de la circulation sanguine, c’est la fin de la fourniture à chaque cellule et en particulier à la fibre musculaire de son carburant préféré le glucose et de son comburant l’oxygène. C’est l’arrêt dans la mitochondrie de la synthèse d’ATP à partir de la dégradation complète de pyruvate en eau et dioxyde de carbone. C’est la disparition d’un bilan énergétique remarquable avec 36 molécules d’ATP synthétisées à partir d’une molécule de glucose et même 38 à partir du Glucose -1- phosphate issu du glycogène. A comparer dans le muscle privé d’oxygène, à un maigre bilan de 2 molécules d’ATP à partir d’une molécule de glucose et de 3 molécules en partant du G-1-P de la glycolyse anaérobie. Le produit terminal de la glycolyse anaérobie est le lactate. Il est classiquement considéré comme responsable de l’acidose musculaire, mais le lien pH-lactate bien que très élevé est insuffisant pour ne pas écarter une production collatérale d’autres protons (particules avec une charge électrique positive). L’ATP est la substance énergétique clé, véritable «fuel cellulaire» qui intervient dans tous les processus cellulaires et notamment la dissociation du complexe d’actomyosine et la concentration intracellulaire en calcium ou la régulation d’échanges sodium-potassium à l’interface de la membrane de la myofibre. Après la mort de l’animal, chaque tissu tente de conserver son homéostasie, ce qui se traduit par la poursuite du processus de contraction – relaxation au sein de la myofibre. La teneur en ATP du muscle in vivo est voisine de 8 micromoles/g de tissu frais. Cette concentration peut être maintenue constante post-mortem pendant un temps très court variable entre 20 mn et 2 heures, en faisant appel à un réservoir : la phosphocréatine, avec une concentration in vivo environ 20 micromoles/g. D’un point de vue cinétique, la seule voie métabolique disponible après la mort pour la synthèse anaérobie d’ATP est rapidement impuissante à satisfaire les besoins physiologiques, d’où une baisse inexorable de la concentration de l’ATP. Lorsqu’elle atteint 1µmole/g elle devient insuffisante pour autoriser la dissociation du complexe d’actomyosine. Et le muscle s’installe dans un état de contraction maximale au sein de chaque unité sarcomère de chaque myofibrille Il se traduit au niveau de chaque fibre de chaque muscle par une perte d’extensibilité et par la dureté myofibrillaire de la viande la plus élevée. C’est l’état de rigor mortis ou rigidité cadavérique. La cinétique de réfrigération de chaque muscle gouverne la disponibilité en ions calcium et au final l’intensité du processus de contraction et de raccourcissement. Il est établi que la contraction sera minimale lorsque la rigor mortis s’installe à une température de 15 °C. Pour une cinétique de refroidissement plus rapide ou plus lente, la contraction est plus importante. Les fibres rouges plus riches en calcium que les fibres blanches qui contiennent encore de l’ATP avec une température musculaire inférieure à 10°C subissent une contraction élevée du fait d’un turn-over accéléré des ions calcium qui induit un raccourcissement important dénommé cold shortening. Il est d’usage de continuer à parler de muscle jusqu’au stade de la fin de l’installation de la rigor dans l’ensemble des muscles et de viande au-delà. Le gain de tendreté ou attendrissement observé post mortem dans l’ensemble des espèces animales mais avec des cinétiques très variables, – très rapides chez la volaille (36 heures), très ralenties dans l’espèce bovine (trois semaines), de vitesse intermédiaire chez le porc (sept jours) – est le résultat de l’action de plusieurs systèmes enzymatiques désormais bien établis : les protéases neutres ou calpaïnes dont le nom évoque la papaïne et le calcium. Leur activité est sous le contrôle du pH, de la concentration en calcium, de la présence d’inhibiteur, la calpastatine et bien sûr de la température. Elles sont présentes dans la phase continue du cytoplasme de la cellule. Elles interviennent précocement essentiellement dans les premières heures après la mort de l’animal. Les protéases acides ou cathepsines sont localisées au sein de la myofibre dans des unités délimitées par une membrane nommées lysosomes. Elles prennent le relais des calpaïnes et peuvent exercer leur activité pendant plusieurs semaines sous régime de froid. Le système de défense antioxydant du muscle peut aider à préserver de l’oxydation certains résidus comme l’histidine et la cystéine des sites actifs des calpaines. Les conditions de chute de température et de pH jusqu’à la fin du refroidissement de la carcasse à l’abattoir peuvent affecter l’intégrité et la fonctionnalité des enzymes. Les principales protéines affectées par une dégradation enzymatique et donc impliquées dans l’attendrissement sont la titine, la nébuline, la troponine-T, la desmine, la filamine. L’exsudat de la viande est une réponse globale induite par le pH, les conditions d’entrée en rigor et la contraction au sein du sarcomère ; l’importance de la dégradation enzymatique de certaines protéines et son abondance est gouvernée par la température et la durée de conservation.
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