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  • Protéine qui représente 80 à 90% du poids sec du tissu conjonctif du règne animal. La cuisson prolongée ou hydrolyse permet de transformer le collagène en gélatine digestible. La structure primaire du collagène est constituée de séquences polypeptidiques répétées - glycine - proline - hydroxyproline - glycine - un autre acide aminé. Elle contient donc 33% de glycine. La structure secondaire correspond à une chaîne comprenant entre 60 et 300 séquences qui s’organisent en hélice de collagène ou chaîne alpha. Chaque chaîne polypeptidique ou brin alpha s’organise sous forme d’une triple hélice constituée de trois brins, dénommée tropocollagène, de 280 nm de longueur. Chaque unité tropocollagène peut participer à des réticulations transversales ou «crosslinks» dont certaines sont détruites et d’autres résistent au traitement thermique. Plusieurs molécules de tropocollagène s’associent en fibrilles de collagène avec un arrangement géométrique faisant apparaître tous les 64 nm une structure en «chapelet» avec aux extrémités de chaque sous unité une augmentation de densité des protéines. On distingue aujourd’hui 19 types de collagène dont des collagènes fibrillaires de type I, II, III,V et XI, en réseau de type IV (laminine de la lamina basale du sarcolemme de chaque fibre musculaire), VII et X. (fr)
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  • collagène (fr)
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